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Universidade de Brasília

1. Aline Fernanda Antunes. Atividade inibitória de extratos vegetais do cerrado sobre alfa-amilases.

Degree: 2008, Universidade de Brasília

Alpha-amylases, enzymes produced by animals, plants and microorganisms, participate in several important carbohydrate metabolism steps. The survival of the living beings that depend on carbohydrate use as an energy supply source is associated with amylases activity. The activity of these enzymes is also involved with the progression of dental caries and plaques, with the formation of the postprandial peak of glucose concentration and with the speed of gastric emptying. Consequently, researches aiming to obtain an effective α-amylase inhibition have become of extremely important worldwide, once α-amylases inhibitors can be used, among other fields: (i) on the resistance development of agricultural cultures against pests that use endogenous amylases to feed on eatable grains or roots, causing a commercial depreciation on these products; (ii) on diabetes mellitus and obesity treatments; (iii) on the prevention of dental caries and other odontological diseases; (iv) on the investigation of the antinutritional role of foods that contain amylases inhibitors; (v) on the industrial processing of foods and drinks that contain carbohydrates, as well as paper and textiles; and (vi) on diagnostic and treatment of diseases that involve hiperamylasemy. Cerrado, the second biggest Brazilians bioma, supports a variety of species, few studied regarding your therapeutic effects and against agricultural pests. Thus, was decided about the realization of this research work, which has the objective of verify the inhibitory activity of the Cerrado plants extracts against alphaamylases. One hundred and ninety extracts of different polarities were made from 31 species from 13 botanical families. The extracts containing 1 mg/mL were preincubated with α-amylases extracted from Zabrotes subfasciatus Boheman and Acanthoscelides obtectus Say, common bean pest insects, using soluble starch as a substrate and the chromogenic reagent dinitrosalicylic acid. The extracts were also tested against human salivary α-amylase, at concentration of 125 Qg/mL. The results showed inhibitory activity on amylases from ethanolic extracts of Monimiaceae, Meliaceae, Sapotaceae, Burseraceae and Sapindaceae, with special attention to Matayba guianensis Aublet. The ethanolic extract of M. guianensis root bark showed IC50 of 88,30 g/mL, 140,09 g/mL and 42,04 g/mL on the Z. subfasciatus, A. obtectus and human salivary amylases, respectively. The quantification of phenolic compounds and total tannins present in the methanolic fraction, originated from the M. guianensis root bark ethanolic extract fractioning, that contained molecules bigger than 30 kDa, points to an inhibitory activity by condensed tannins. The results obtained in this work demonstrate the relevance in explore the Brazilian Cerrado as a source of biologically active molecules

As α-amilases, enzimas produzidas por animais, vegetais e microrganismos, participam de etapas extremamente importantes no metabolismo de carboidratos. A sobrevivência dos seres vivos que dependem do…

Advisors/Committee Members: Maria Fatima Grossi de Sa, José Realino de Paula, Laila Salmen Espindola Darvenne, Thales Lima Rocha.

Subjects/Keywords: cerrado; amilase salivar humana; taninos; tannins; acanthoscelides obtectus; amilase; zabrotes subfasciatus; acanthoscelides obtectus; CIENCIAS DA SAUDE; cerrado; amylase; zabrotes subfasciatus; human salivary amylase

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APA (6th Edition):

Antunes, A. F. (2008). Atividade inibitória de extratos vegetais do cerrado sobre alfa-amilases. (Thesis). Universidade de Brasília. Retrieved from http://bdtd.bce.unb.br/tedesimplificado/tde_busca/arquivo.php?codArquivo=3856

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Not specified: Masters Thesis or Doctoral Dissertation

Chicago Manual of Style (16th Edition):

Antunes, Aline Fernanda. “Atividade inibitória de extratos vegetais do cerrado sobre alfa-amilases.” 2008. Thesis, Universidade de Brasília. Accessed October 24, 2020. http://bdtd.bce.unb.br/tedesimplificado/tde_busca/arquivo.php?codArquivo=3856.

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MLA Handbook (7th Edition):

Antunes, Aline Fernanda. “Atividade inibitória de extratos vegetais do cerrado sobre alfa-amilases.” 2008. Web. 24 Oct 2020.

Vancouver:

Antunes AF. Atividade inibitória de extratos vegetais do cerrado sobre alfa-amilases. [Internet] [Thesis]. Universidade de Brasília; 2008. [cited 2020 Oct 24]. Available from: http://bdtd.bce.unb.br/tedesimplificado/tde_busca/arquivo.php?codArquivo=3856.

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Council of Science Editors:

Antunes AF. Atividade inibitória de extratos vegetais do cerrado sobre alfa-amilases. [Thesis]. Universidade de Brasília; 2008. Available from: http://bdtd.bce.unb.br/tedesimplificado/tde_busca/arquivo.php?codArquivo=3856

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2. Neire Moura de Gouveia. Produção de uma fração concentrada em alfa-amilase salivar humana (HSA) como alvo para descoberta de novos inibidores e fracionamento do extrato hidroalcóolico da casca de Pouteria sp.

Degree: 2008, Federal University of Uberlândia

Capítulo II: As alfa-amilases (α-1,4-D-glicano-4-glicanohidrolases, EC 3.2.1.1) são enzimas responsáveis pela digestão de carboidratos e são encontradas na saliva e no suco pancreático. As seqüências primárias das alfa-amilases salivar (HSA) e pancreática (HPA) exibem 99% de similaridade estrutural o que sugere que a HSA pode ser um alvo de estudos experimentais de inibição da digestão de carboidratos uma vez que potenciais inibidores teriam comportamentos similares para HPA e HSA. Desse modo, pelas vantagens da coleta não invasiva da saliva em relação ao suco pancreático obteve-se no presente estudo, uma fração denominada HSA-CTI. Com esta preparação verificou-se o efeito inibitório sobre a atividade enzimática da HSA-CTI a partir de preparações do extrato bruto da casca de Pouteria sp. Amostras de saliva foram congeladas por 48h, centrifugadas e o sobrenadante foi sujeito a cromatografia de troca iônica em coluna de Q-Sepharose equilibrada com 25mM de tampão Tris-HCl, pH 8,0 contendo 5mM de EDTA e 5mM de EGTA. A coluna foi lavada com o mesmo tampão de equilíbrio e eluída com um gradiente de NaCl (0-1M). Realizou-se dosagem protéica, SDS-PAGE, Western blotting e medida da atividade amilásica das frações obtidas. A fração HSA-CTI não interagiu com a coluna, sendo assim preparada por liofilização e armazenada em congelador até o momento dos ensaios de inibição. Preparações aquosa por maceração (EAP-C), aquosa por decocção (EADP-C), hidroalcóolica (EHP-C) e etanólica (EEP-C) do extrato da casca (10mg/mL em DMSO) foram testados pré-incubando por 10 e 30min a 37C com a fração HSA-CTI (1:10). Somente o polipeptídeo de 56kDa presente nesta fração exibiu reação cruzada com o anticorpo anti-HSA. O extrato EHP-C mostrou-se mais efetivo em inibir a atividade da HSA-CTI. Estes resultados indicam que a HSA-CTI pode ser obtida por um método rápido de cromatografia podendo ser utilizada em ensaios de inibição a partir de extratos vegetais. O extrato de Pouteria sp. apresentou como potencial candidato para estudos de fracionamento e descoberta de novas substâncias com atividade sobre estas enzimas. Capítulo III: Alguns estudos preliminares sobre extratos de plantas do gênero Pouteria (Sapotaceae) abordam seu potencial em inibir a alfa-amilase humana. Estes estudos de inibição podem implicar na descoberta de novas fontes para reduzir a hiperglicemia pós-prandial, importante no tratamento de diabetes e obesidade. Os componentes ativos de Pouteria são ainda na maioria desconhecidos, por isso, o presente estudo fracionou e investigou as substâncias presentes no extrato hidroalcóolico de Pouteria sp. com potencial inibitório sobre a alfa-amilase salivar in vitro. O extrato foi fracionado em coluna Sephadex-LH 20 equilibrada com metanol lavada com água, seguido por acetona. Todas as frações (POUN) foram testadas quanto ao potencial em inibir a alfa-amilase in vitro. As frações POUN2 e 3 foram injetadas em HPLC semipreparativo coluna Supelcosil LC-18 fase móvel metanol:água e analisadas em HPLC analítico coluna Supelcosil LC-18 fase… Advisors/Committee Members: Milton Vieira Coelho, Paulo Sérgio Pereira, Foued Salmen Espindola.

Subjects/Keywords: Human salivary amylase; Amylase inhibition; Ion exchange chromatography; Tannin; Phytochemistry investigation; Pouteria sp.; Amilase salivar humana; Inibição amilase; Cromatografia de troca iônica; Taninos; Investigação fitoquímica; GENETICA; Plantas medicinais; Enzimas

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APA (6th Edition):

Gouveia, N. M. d. (2008). Produção de uma fração concentrada em alfa-amilase salivar humana (HSA) como alvo para descoberta de novos inibidores e fracionamento do extrato hidroalcóolico da casca de Pouteria sp. (Thesis). Federal University of Uberlândia. Retrieved from http://www.bdtd.ufu.br//tde_busca/arquivo.php?codArquivo=2251

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Chicago Manual of Style (16th Edition):

Gouveia, Neire Moura de. “Produção de uma fração concentrada em alfa-amilase salivar humana (HSA) como alvo para descoberta de novos inibidores e fracionamento do extrato hidroalcóolico da casca de Pouteria sp.” 2008. Thesis, Federal University of Uberlândia. Accessed October 24, 2020. http://www.bdtd.ufu.br//tde_busca/arquivo.php?codArquivo=2251.

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MLA Handbook (7th Edition):

Gouveia, Neire Moura de. “Produção de uma fração concentrada em alfa-amilase salivar humana (HSA) como alvo para descoberta de novos inibidores e fracionamento do extrato hidroalcóolico da casca de Pouteria sp.” 2008. Web. 24 Oct 2020.

Vancouver:

Gouveia NMd. Produção de uma fração concentrada em alfa-amilase salivar humana (HSA) como alvo para descoberta de novos inibidores e fracionamento do extrato hidroalcóolico da casca de Pouteria sp. [Internet] [Thesis]. Federal University of Uberlândia; 2008. [cited 2020 Oct 24]. Available from: http://www.bdtd.ufu.br//tde_busca/arquivo.php?codArquivo=2251.

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Council of Science Editors:

Gouveia NMd. Produção de uma fração concentrada em alfa-amilase salivar humana (HSA) como alvo para descoberta de novos inibidores e fracionamento do extrato hidroalcóolico da casca de Pouteria sp. [Thesis]. Federal University of Uberlândia; 2008. Available from: http://www.bdtd.ufu.br//tde_busca/arquivo.php?codArquivo=2251

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