Advanced search options

Advanced Search Options 🞨

Browse by author name (“Author name starts with…”).

Find ETDs with:

in
/  
in
/  
in
/  
in

Written in Published in Earliest date Latest date

Sorted by

Results per page:

Sorted by: relevance · author · university · dateNew search

You searched for subject:(Sulfur energy metabolism). Showing records 1 – 2 of 2 total matches.

Search Limiters

Last 2 Years | English Only

No search limiters apply to these results.

▼ Search Limiters

1. Aussignargues, Clement. Optimisation du métabolisme énergétique du soufre chez la bactérie hyperthermophile Aquifex aeolicus. : Prediction of the compliance of packaging materials using deformulation methods and partition coefficients modelling.

Degree: Docteur es, Microbiologie, 2012, Aix Marseille Université

Le soufre est utilisé à des fins bioénergétiques par des micro-organismes tels que la bactérie hyperthermophile Aquifex aeolicus qui nécessite pour sa croissance de l'oxygène, de l'hydrogène et un composé soufré indispensable. Une soufre réductase réduisant des chaînes de soufre, une Sulfure Quinone Oxydoréductase (SQR) oxydant l'H2S et une Soufre Oxygénase Réductase (SOR) oxydant et réduisant simultanément des chaînes de soufre ont été caractérisées chez cette bactérie. L'organisation de certaines de ces enzymes dans des supercomplexes membranaires a également été démontrée.Nous avons montré qu'Aq_477, précédemment caractérisée comme une soufre transférase de la famille des rhodanèses, est capable (i) de « charger » des chaînes de soufre ; (ii) d'interagir avec deux partenaires (la soufre réductase et la SOR) ; (iii) de leur présenter ce substrat. Ceci conduit à une optimisation du métabolisme. Nous avons ainsi démontré l'implication directe d'Aq_477, rebaptisée SbdP pour Sulfur -binding -donating Protein, dans le métabolisme énergétique du soufre de la bactérie. Une analyse poussée du génome nous a permis de construire un nouveau modèle suggérant notamment un recyclage des composés soufrés entre différents systèmes enzymatiques. La recherche de l'existence d'un niveau d'organisation des complexes respiratoires supérieur aux supercomplexes chez Aquifex aeolicus nous a conduits à développer de nouvelles méthodes d'étude permettant de proposer plusieurs pistes de recherche. Enfin, nous avons montré l'existence d'un nanocompartiment protéique constitué de l'encapsuline Aq_1760, dans lequel vient s'ancrer la ferritine atypique à domaines en tandem Aq_331.

Sulfur can be used in energy metabolism by microorganisms as electron donor and acceptor. The hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus, which need oxygen, hydrogen and an essential sulfur compound for its growth presents sulfur reduction and oxidation pathways linked to the energy synthesis. A sulfur reductase (reduction of sulfur chains), a Sulfide Quinone Oxidoreductase (SQR, oxidation of H2S) and a Sulfur Oxygenase Reductase (SOR, simultaneous oxidation and reduction of sulfur chains) have been characterized in this bacterium. It has also been shown that some of these enzymes are organized in membrane-bound supercomplexes.We have demonstrated that Aq_477, previously characterized as a sulfurtransferase belonging to the rhodanese superfamily, can load long sulfur chains and acts as a sulfur donor for its partners (sulfur reductase and SOR) which use these sulfur chains as substrate, thus optimizing the metabolism. These results show that Aq_477, renamed SbdP for Sulfur -binding -donating Protein, is involved in the sulfur energy metabolism of Aquifex aeolicus. The identification in the genome of some new proteins potentially involved in this metabolism permitted us to propose a new model which suggests a recycling of sulfur compounds between different enzymatic systems. We also looked for an organization level of respiratory complexes higher than…

Advisors/Committee Members: Giudici-Orticoni, Marie-Thérèse (thesis director).

Subjects/Keywords: Métabolisme énergétique du soufre; Transfert de soufre; Enzymes membranaires respiratoires; Aquifex aeolicus; Rhodanèse; Sulfur energy metabolism; Sulfur transfer; Respiratory enzymes; Aquifex aeolicus; Rhodanese

Record DetailsSimilar RecordsGoogle PlusoneFacebookTwitterCiteULikeMendeleyreddit

APA · Chicago · MLA · Vancouver · CSE | Export to Zotero / EndNote / Reference Manager

APA (6th Edition):

Aussignargues, C. (2012). Optimisation du métabolisme énergétique du soufre chez la bactérie hyperthermophile Aquifex aeolicus. : Prediction of the compliance of packaging materials using deformulation methods and partition coefficients modelling. (Doctoral Dissertation). Aix Marseille Université. Retrieved from http://www.theses.fr/2012AIXM4709

Chicago Manual of Style (16th Edition):

Aussignargues, Clement. “Optimisation du métabolisme énergétique du soufre chez la bactérie hyperthermophile Aquifex aeolicus. : Prediction of the compliance of packaging materials using deformulation methods and partition coefficients modelling.” 2012. Doctoral Dissertation, Aix Marseille Université. Accessed January 25, 2021. http://www.theses.fr/2012AIXM4709.

MLA Handbook (7th Edition):

Aussignargues, Clement. “Optimisation du métabolisme énergétique du soufre chez la bactérie hyperthermophile Aquifex aeolicus. : Prediction of the compliance of packaging materials using deformulation methods and partition coefficients modelling.” 2012. Web. 25 Jan 2021.

Vancouver:

Aussignargues C. Optimisation du métabolisme énergétique du soufre chez la bactérie hyperthermophile Aquifex aeolicus. : Prediction of the compliance of packaging materials using deformulation methods and partition coefficients modelling. [Internet] [Doctoral dissertation]. Aix Marseille Université 2012. [cited 2021 Jan 25]. Available from: http://www.theses.fr/2012AIXM4709.

Council of Science Editors:

Aussignargues C. Optimisation du métabolisme énergétique du soufre chez la bactérie hyperthermophile Aquifex aeolicus. : Prediction of the compliance of packaging materials using deformulation methods and partition coefficients modelling. [Doctoral Dissertation]. Aix Marseille Université 2012. Available from: http://www.theses.fr/2012AIXM4709

2. Lebigot, Elise. Exploration d'anomalies mitochondriales dans les fibroblastes de patients atteints de déficit dans les voies de biogenèse des centres fer-soufre ou de synthèse de l'acide lipoïque : Investigation of Mitochondrial Dysfunctions in Fibroblasts of Patients with Deficiency in Iron-Sulfur Cluster Biogenesis or Lipoic Acid Synthesis Pathways.

Degree: Docteur es, Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie, 2019, Université Paris-Saclay (ComUE)

Le but de cette thèse est d’étudier les modifications biochimiques mitochondriales liées à un défaut de lipoylation des protéines dans les fibroblastes de 14 patients. Ces patients sont porteurs d’une mutation dans un gène codant une des protéines impliquées soit dans la synthèse de l’acide lipoïque (LIPT1, LIPT2) soit dans la voie de biogenèse des centres Fe-S mitochondriale (FDX1L, ISCA1, ISCA2, IBA57, NFU1, BOLA3). La voie de biogenèse des centres Fe-S est nécessaire à la maturation des protéines Fe-S mitochondriales, dont la lipoic acid synthase (LIAS).Ces travaux ont permis d’étudier notamment un deuxième cas de déficit en FDX1L ainsi qu’un patient porteur d’une nouvelle mutation dans ISCA1. Les déficits dans la voie de la biogenèse des centres Fe-S observés chez les patients étudiés affectent principalement la maturation des protéines mitochondriales à centre [4Fe-4S] dont l’aconitase mitochondriale, les complexes I et II de la chaîne respiratoire et la LIAS, induisant ainsi un défaut de lipoylation d’enzymes clés du métabolisme énergétique (PDHc, KGDHc). Aucune atteinte du réseau mitochondrial ni de variations du stress oxydatif n’ont pu être mises en évidence. Finalement, l’ajout d’acide lipoïque exogène n’améliore pas les déficits observés.Les profils d’expression des protéines dans les fibroblastes des patients suggèrent que les protéines NFU1, BOLA3 et IBA57 ainsi que ISCA1, ISCA2 et IBA57 coopèrent entre elles de manière complexe.

The aim of this work is to study mitochondrial dysfunctions related to a defect of protein lipoylation in fibroblasts of 14 patients. These patients carry a point mutation in a gene encoding for a protein involved either in lipoic acid biosynthesis (LIPT1 or LIPT2) or in the mitochondrial pathway devoted to iron-sulfur cluster biogenesis (FDX1L, ISCA1, ISCA2, IBA57, NFU1, BOLA3) essential for maturation of mitochondrial Fe-S proteins such as lipoic acid synthase (LIAS). This work describes the second case of FDX1L deficiency and a patient with a new mutation in ISCA1 gene.We found that mitochondrial [4Fe-4S] proteins (mitochondrial aconitase, complexes I and II of the respiratory chain and LIAS) are mainly affected in fibroblasts of patients with defect in the mitochondrial Fe-S maturation pathway. Secondary, LIAS dysfunction leads to decreased lipoylation of PDHc and KGDHc, complexes involved in energy metabolism. Neither mitochondrial network nor oxidative stress biomarkers was modified in our study. Addition of exogenous lipoic acid did not rescue the mitochondrial deficiency.Protein expression profiles obtained in fibroblasts of patients suggest that NFU1, BOLA3 and IBA57 and also ISCA1, ISCA2 and IBA57 could function and interact together to form protein complexes.

Advisors/Committee Members: Bouton, Cécile (thesis director), Golinelli-Cohen, Marie-Pierre (thesis director).

Subjects/Keywords: Synthèse de l'acide lipoïque; Anomalies de lipoylation; Syndrome MMDS; Mitochondrie; Métabolisme énergétique; Centres Fer-Soufre; Lipoic acid synthesis; Lipoylation deficiency; Multiple mitochondrial dysfunction syndrome; Iron-Sulfur cluster; Mitochondria; Energy metabolism

Record DetailsSimilar RecordsGoogle PlusoneFacebookTwitterCiteULikeMendeleyreddit

APA · Chicago · MLA · Vancouver · CSE | Export to Zotero / EndNote / Reference Manager

APA (6th Edition):

Lebigot, E. (2019). Exploration d'anomalies mitochondriales dans les fibroblastes de patients atteints de déficit dans les voies de biogenèse des centres fer-soufre ou de synthèse de l'acide lipoïque : Investigation of Mitochondrial Dysfunctions in Fibroblasts of Patients with Deficiency in Iron-Sulfur Cluster Biogenesis or Lipoic Acid Synthesis Pathways. (Doctoral Dissertation). Université Paris-Saclay (ComUE). Retrieved from http://www.theses.fr/2019SACLS027

Chicago Manual of Style (16th Edition):

Lebigot, Elise. “Exploration d'anomalies mitochondriales dans les fibroblastes de patients atteints de déficit dans les voies de biogenèse des centres fer-soufre ou de synthèse de l'acide lipoïque : Investigation of Mitochondrial Dysfunctions in Fibroblasts of Patients with Deficiency in Iron-Sulfur Cluster Biogenesis or Lipoic Acid Synthesis Pathways.” 2019. Doctoral Dissertation, Université Paris-Saclay (ComUE). Accessed January 25, 2021. http://www.theses.fr/2019SACLS027.

MLA Handbook (7th Edition):

Lebigot, Elise. “Exploration d'anomalies mitochondriales dans les fibroblastes de patients atteints de déficit dans les voies de biogenèse des centres fer-soufre ou de synthèse de l'acide lipoïque : Investigation of Mitochondrial Dysfunctions in Fibroblasts of Patients with Deficiency in Iron-Sulfur Cluster Biogenesis or Lipoic Acid Synthesis Pathways.” 2019. Web. 25 Jan 2021.

Vancouver:

Lebigot E. Exploration d'anomalies mitochondriales dans les fibroblastes de patients atteints de déficit dans les voies de biogenèse des centres fer-soufre ou de synthèse de l'acide lipoïque : Investigation of Mitochondrial Dysfunctions in Fibroblasts of Patients with Deficiency in Iron-Sulfur Cluster Biogenesis or Lipoic Acid Synthesis Pathways. [Internet] [Doctoral dissertation]. Université Paris-Saclay (ComUE); 2019. [cited 2021 Jan 25]. Available from: http://www.theses.fr/2019SACLS027.

Council of Science Editors:

Lebigot E. Exploration d'anomalies mitochondriales dans les fibroblastes de patients atteints de déficit dans les voies de biogenèse des centres fer-soufre ou de synthèse de l'acide lipoïque : Investigation of Mitochondrial Dysfunctions in Fibroblasts of Patients with Deficiency in Iron-Sulfur Cluster Biogenesis or Lipoic Acid Synthesis Pathways. [Doctoral Dissertation]. Université Paris-Saclay (ComUE); 2019. Available from: http://www.theses.fr/2019SACLS027

.