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Johannes Gutenberg Universität Mainz

1. Krämer, Jens. Der C 4-Dicarboxylat- und Citratsensor DcuS aus Escherichia coli - Signalerkennung und Regulation.

Degree: 2008, Johannes Gutenberg Universität Mainz

Das Zweikomponentensystem DcuSR aus Escherichia coli reguliert in Abhängigkeit von C4-Dicarboxylaten die Expression der Gene der Fumaratatmung. Die Erkennung von C4-Dicarboxylaten erfolgt über die periplasmatische Domäne der Sensorkinase DcuS und führt zur Autophosphorylierung des konservierten Histidinrestes in der Kinasedomäne. Die Phosphatgruppe wird anschließend auf den Responseregulator DcuR übertragen und führt zur Induktion der Zielgene. Dazu gehören der Antiporter DcuB (dcuB), die anaerobe Fumarase B (fumB) und die Fumaratreduktase (frdABCD). DcuS detektiert neben C4-Dicarboxylaten auch Citrat über die periplasmatische Domäne. In dem nah verwandten Sensor CitA wird Citrat spezifisch über die drei Carboxyl- und die Hydroxylgruppe durch die Bindestellen C1, C2, C3 und H erkannt. DcuS benötigt für die Erkennung von C4-Dicarboxylaten und Citrat die gleichen Bindestellen. Die Citratbindung von DcuS ähnelte der von C4-Dicarboxylaten und unterschied sich von der Citraterkennung in CitA. DcuS konnte durch gerichtete Mutagenese der Bindungsstelle in Varianten überführt werden, die spezifisch für C4-Dicarboxylate (DcuSDC) oder Citrat (DcuSCit) waren. DcuSDC und DcuSCit hatten komplementäre Substratspezifitäten und reagierten entweder auf C4-Dicarboxylate oder auf Citrat (und Mesaconat). Citrat wurde vermutlich als C4-Dicarboxylat (mit einem Acetylrest) und somit über die gleichen Bindestellen wie C4-Dicarboxylate erkannt. Die Bindestellen C2 und C3 sind hoch konserviert und essentiell für die Bindung von zwei Carboxylgruppen von Citrat und C4-Dicarboxylaten. Die Stellen C1 und H werden vermutlich für koordinative Zwecke benötigt. Der Fumarat/Succinat-Antiporter DcuB hat neben der Transportaktivität eine regulatorische Aufgabe im DcuSR-System. Die Deletion von DcuB führte zur konstitutiven Expression der dcuB´-´lacZ Reportergenfusion und anderer DcuSR-regulierter Gene in Abwesenheit von C4-Dicarboxylaten. Die Effektor-unabhängige Expression setzte eine intakte periplasmatische Domäne von DcuS voraus und zeigte in Anwesenheit der spezifischen DcuS-Mutanten (DcuSDC, DcuSCit) eine geänderte Antwort. Die lässt vermuten, dass DcuB die regulatorischen Eigenschaften über eine direkte Wechselwirkung mit DcuS ausübt. Um den phosphorylierten Responseregulator DcuR-P in den Ursprungszustand zurückzuführen, muss dieser dephosphoryliert werden. Die bisher unbekannte Dephosphatase kann dabei entweder von dem Responseregulator, der Sensorkinase oder einem weiteren Protein stammen. DcuR verfügt über eine intrinsische Phosphataseaktivität, die durch den Sensor geringfügig stimuliert wurde.

Subjects/Keywords: Signaltransduktion, Zweikomponentensystem; signal transduction, two-component system; Life sciences

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Krämer, J. (2008). Der C 4-Dicarboxylat- und Citratsensor DcuS aus Escherichia coli - Signalerkennung und Regulation. (Doctoral Dissertation). Johannes Gutenberg Universität Mainz. Retrieved from http://ubm.opus.hbz-nrw.de/volltexte/2008/1645/

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Krämer, Jens. “Der C 4-Dicarboxylat- und Citratsensor DcuS aus Escherichia coli - Signalerkennung und Regulation.” 2008. Doctoral Dissertation, Johannes Gutenberg Universität Mainz. Accessed July 02, 2020. http://ubm.opus.hbz-nrw.de/volltexte/2008/1645/.

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Krämer, Jens. “Der C 4-Dicarboxylat- und Citratsensor DcuS aus Escherichia coli - Signalerkennung und Regulation.” 2008. Web. 02 Jul 2020.

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Krämer J. Der C 4-Dicarboxylat- und Citratsensor DcuS aus Escherichia coli - Signalerkennung und Regulation. [Internet] [Doctoral dissertation]. Johannes Gutenberg Universität Mainz; 2008. [cited 2020 Jul 02]. Available from: http://ubm.opus.hbz-nrw.de/volltexte/2008/1645/.

Council of Science Editors:

Krämer J. Der C 4-Dicarboxylat- und Citratsensor DcuS aus Escherichia coli - Signalerkennung und Regulation. [Doctoral Dissertation]. Johannes Gutenberg Universität Mainz; 2008. Available from: http://ubm.opus.hbz-nrw.de/volltexte/2008/1645/

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