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You searched for +publisher:"Université Lille I – Sciences et Technologies" +contributor:("Duvet, Sandrine"). Showing records 1 – 3 of 3 total matches.

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1. Dulary, Eudoxie. N-glycosylation et pathologies associées : étude de deux acteurs majeurs Man2C1 et Gdt1 : N- Glycosylation and related diseases : study of two majors players Man2C1 and Gdt1.

Degree: Docteur es, Biochimie et Biologie moléculaire, 2017, Université Lille I – Sciences et Technologies

Une altération du processus de N-glycosylation des protéines peut conduire à l’apparition de pathologies comme le cancer ou les "Congenital Disorders of Glycosylation" (CDG). La première partie de mon travail de thèse a porté sur l’étude de l’implication de la Man2C1 dans la cancérogenèse de la prostate. La Man2C1 est une glycosidase impliquée dans le processus ERAD « Endoplasmic reticulum associated degradation ». Nous avons montré le transfert de précurseurs oligosaccharidiques incomplets de type Man9Gn2 et Man5Gn2 sur les protéines, ainsi qu’une diminution de l’antennarisation des N-glycannes dans des lignées cancéreuses prostatiques. Cependant, même si nous avons observé une corrélation entre l’expression de la Man2C1 et l’activation de la voie PI3K/Akt aucun lien direct n’a été montré entre les deux phénomènes. La deuxième partie de mon travail de thèse a porté sur l’étude fonctionnelle de Gdt1p, orthologue fonctionnel de TMEM165, chez Saccharomyces cerevisiae. TMEM165, est une protéine golgienne dont la déficience conduit à l’apparition d’un CDG de type II. Nous avons étudié le rôle de Gdt1p dans le processus de glycosylation en utilisant différents mutants de pmr1p, unique transporteur de Ca2+/Mn2+ de l’appareil de Golgi. Notre étude a montré que le défaut de glycosylation observé est lié à une perturbation de l’homéostasie golgienne en Mn2+ et que la restauration de la glycosylation par le Mn2+ est associée au gradient calcique golgien, ce qui nous a permis de suggérer un rôle d’antiport Ca2+/Mn2+ pour Gdt1p.

N-glycosylation is a complex process localized in two cellular subcompartiments, the Endoplasmic reticulum and the Golgi apparatus. N-glycans are involved in physiological functions such as cell-cell interactions and also in the folding of N-glycoproteins newly synthesized. Disturbances of N-glycosylation process can lead to pathologies such as cancer or Congenital Disorders of Glycosylation.In the first part of my work, we studied the role of Man2C1 in prostate cancer genesis. Man2C1 is a glycosidase involved in the Endoplasmic reticulum associated degradation (ERAD). We pointed out the transfer of incomplete Man5Gn2 and Man9Gn2 oligosaccharide precursors and a decrease of N-linked glycan antennary profiles in prostate cancer cell lines. However, neither direct link between Man2C1 expression level, nor catalytic activity of Man2C1 and the level of activation of Akt pathway in prostate cancer cell lines have been demonstrated. In the second part of my work we analyzed the involvement of Gdt1p in N-glycosylation process in Saccharomyces cerevisiae. TMEM165 is a Golgi localized protein whose impairment leads to CDG type II. My study was based on TMEM165 ortholog in Saccharomyces cerevisiae, Gdt1p. We analyzed the involvement of Gdt1p in Glycosylation process using Pmr1p mutants, the only one Ca2+/Mn2+ transporter known in the Golgi apparatus. Our study has demonstrated that the glycosylation defect observed is due to a disturbance in manganese Golgi homeostasis and needs calcium gradient of golgi…

Advisors/Committee Members: Duvet, Sandrine (thesis director).

Subjects/Keywords: ERAD; Man2C1; TMEM165; 571.978

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APA (6th Edition):

Dulary, E. (2017). N-glycosylation et pathologies associées : étude de deux acteurs majeurs Man2C1 et Gdt1 : N- Glycosylation and related diseases : study of two majors players Man2C1 and Gdt1. (Doctoral Dissertation). Université Lille I – Sciences et Technologies. Retrieved from http://www.theses.fr/2017LIL10048

Chicago Manual of Style (16th Edition):

Dulary, Eudoxie. “N-glycosylation et pathologies associées : étude de deux acteurs majeurs Man2C1 et Gdt1 : N- Glycosylation and related diseases : study of two majors players Man2C1 and Gdt1.” 2017. Doctoral Dissertation, Université Lille I – Sciences et Technologies. Accessed September 16, 2019. http://www.theses.fr/2017LIL10048.

MLA Handbook (7th Edition):

Dulary, Eudoxie. “N-glycosylation et pathologies associées : étude de deux acteurs majeurs Man2C1 et Gdt1 : N- Glycosylation and related diseases : study of two majors players Man2C1 and Gdt1.” 2017. Web. 16 Sep 2019.

Vancouver:

Dulary E. N-glycosylation et pathologies associées : étude de deux acteurs majeurs Man2C1 et Gdt1 : N- Glycosylation and related diseases : study of two majors players Man2C1 and Gdt1. [Internet] [Doctoral dissertation]. Université Lille I – Sciences et Technologies; 2017. [cited 2019 Sep 16]. Available from: http://www.theses.fr/2017LIL10048.

Council of Science Editors:

Dulary E. N-glycosylation et pathologies associées : étude de deux acteurs majeurs Man2C1 et Gdt1 : N- Glycosylation and related diseases : study of two majors players Man2C1 and Gdt1. [Doctoral Dissertation]. Université Lille I – Sciences et Technologies; 2017. Available from: http://www.theses.fr/2017LIL10048

2. Bernon, Coralie. Biosynthèse et dégradation des N-glycoprotéines : un métabolisme intimement lié à la Man2C1 : Pivotal role of Man2C1 in the regulation of N-glycosylation process.

Degree: Docteur es, Science de la Vie et de la Santé, 2010, Université Lille I – Sciences et Technologies

La plupart des alpha-mannosidases cellulaires présentent un rôle essentiel dans la maturation des N-glycoprotéines. La mannosidase cytosolique (Man2C1) intervient dans le processus de dégradation des N-glycoprotéines mal conformées nommé « Endoplasmic Reticulum Associated Degradation process » (ERAD). Au cours de la voie ERAD, les glycoprotéines mal conformées sont acheminées vers le cytosol puis dégradées par le complexe protéosomal. Bien que la séquence des événements de cette voie ERAD soit bien décrite, son mode de régulation reste encore peu connu. Nous avons étudié l'influence de la surexpression de la Man2C1 sur le processus de N-glycosylation des protéines. Notre étude s’est portée sur une lignée cellulaire dérivée de cellules HeLa surexprimant de manière stable la Man2C1 (HeLa-NAM). Après avoir validé notre modèle d’étude, l’analyse structurale des oligosaccharides solubles nous a permis de montrer que la surexpression de la Man2C1 conduisait à 1) une accumulation d’oligomannosides de type Man2-4GlcNAc1 dans le cytosol et 2) à une augmentation importante du pool de mannose libre intracellulaire. Nous avons également observé une augmentation du taux de glycoprotéines néosynthétisées envoyées dans le processus ERAD. Enfin, nous avons montré que la surexpression de la Man2C1 était accompagnée de la synthèse et le transfert d’un oligosaccharide précurseur non glucosylé (Man9GlcNAc2) conduisant à une altération générale de la N-glycosylation des protéines. Ainsi, l’ensemble de nos résultats ont permis de montrer le rôle essentiel de la Man2C1 dans le recyclage du mannose endogène intracellulaire. Par ailleurs, ces travaux ont permis de mettre en évidence l’importance de la régulation du pool de mannose endogène dans l’efficacité de biosynthèse des N-glycoprotéines. Il s’agit donc d’un nouveau concept dans lequel, pour la première fois, la variation d’expression d’une enzyme impliquée dans le catabolisme des N-glycoprotéines affecterait également la biosynthèse des N-glycannes.

Alpha-mannosidases are key enzymes in the metabolism of N-glycoproteins and most of them are involved in the processing of N-glycans. The cytosolic mannosidase, Man2C1, plays an essential role in the degradation of misfolded N-glycoproteins also called “Endoplasmic Reticulum Associated Degradation process” (ERAD). Man2C1 is particularly involved in the catabolism of free oligomannosides released in the cytosol. Although the sequential events of ERAD are well described, its regulation remains poorly understood. We investigated the impact of Man2C1 overexpression on ERAD process and protein glycosylation. We first established a stable cell line, called HeLa-NAM overexpressing the Man2C1. After validating our cellular model, we demonstrated that overexpression of Man2C1 led to modifications of the cytosolic pool of free oligomannosides and resulted in accumulation of small Man2-4GlcNAc1 glycans in the cytosol. We correlated this accumulation with the synthesis and transfer of incomplete lipid-linked oligosaccharide precursors, which yields…

Advisors/Committee Members: Duvet, Sandrine (thesis director).

Subjects/Keywords: Cytosol

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APA (6th Edition):

Bernon, C. (2010). Biosynthèse et dégradation des N-glycoprotéines : un métabolisme intimement lié à la Man2C1 : Pivotal role of Man2C1 in the regulation of N-glycosylation process. (Doctoral Dissertation). Université Lille I – Sciences et Technologies. Retrieved from http://www.theses.fr/2010LIL10092

Chicago Manual of Style (16th Edition):

Bernon, Coralie. “Biosynthèse et dégradation des N-glycoprotéines : un métabolisme intimement lié à la Man2C1 : Pivotal role of Man2C1 in the regulation of N-glycosylation process.” 2010. Doctoral Dissertation, Université Lille I – Sciences et Technologies. Accessed September 16, 2019. http://www.theses.fr/2010LIL10092.

MLA Handbook (7th Edition):

Bernon, Coralie. “Biosynthèse et dégradation des N-glycoprotéines : un métabolisme intimement lié à la Man2C1 : Pivotal role of Man2C1 in the regulation of N-glycosylation process.” 2010. Web. 16 Sep 2019.

Vancouver:

Bernon C. Biosynthèse et dégradation des N-glycoprotéines : un métabolisme intimement lié à la Man2C1 : Pivotal role of Man2C1 in the regulation of N-glycosylation process. [Internet] [Doctoral dissertation]. Université Lille I – Sciences et Technologies; 2010. [cited 2019 Sep 16]. Available from: http://www.theses.fr/2010LIL10092.

Council of Science Editors:

Bernon C. Biosynthèse et dégradation des N-glycoprotéines : un métabolisme intimement lié à la Man2C1 : Pivotal role of Man2C1 in the regulation of N-glycosylation process. [Doctoral Dissertation]. Université Lille I – Sciences et Technologies; 2010. Available from: http://www.theses.fr/2010LIL10092

3. Mehdy, Ali. Impact du PUGNAc sur le catabolisme des N-glycoprotéines : Impact of PUGNAc on N-glycoproteins catabolism.

Degree: Docteur es, Sciences de la Vie et de la Santé, 2011, Université Lille I – Sciences et Technologies

Les Oligosaccharides soluble (OS) sont essentiellement générés durant le processus de dégradation des N-glycoprotéines nouvellement synthétisées et mal conformées (ERAD) et durant la voie « turn-over » des glycoprotéines matures. Dans le but de déterminer si la modification post-traductionnelle O-GlcNAc est effectivement impliquée dans le processus de dégradation des N-glycoprotéines, nous avons analysé par spectrométrie de masse les OS provenant des cellules CHO après traitement par l’inhibiteur PUGNAc. Le PUGNAc ou « O-(2-acetamido-2-deoxy-D-glucopyranosylidene) amino-N-phenylcarbanate » est un inhibiteur puissant de l’O-GlcNAcase (OGA) qui catalyse l’hydrolyse du résidu O-GlcNAc des résidus sérine et thréonine des protéines O-GlcNAcylées.L’analyse par spectrométrie de masse révèle l’apparition d’une population d’OS de structures anormaux dans les cellules CHO suite au traitement par le PUGNAc. Cette population a été identifiée comme ayant des structures possédant des résidus GlcNAc au niveau de leur extrémité non-réductrice issues d’une dégradation lysosomale incomplète des glycoprotéines. Contrairement au PUGNAc, le NButGT, un autre inhibiteur de l’OGA, n’aboutit pas à l’apparition de cette population. Ainsi, Nous avons démontré que ces structures s’accumulent exclusivement dans la fraction membranaire conséquence de l’inhibition des β-hexosaminidases lysosomaux par le PUGNAc. Notre étude avait permis, d’un part, de mettre en évidence la capacité du PUGNAc de mimer une maladie de surcharge lysosomale et, d’autre part, de montrer un autre aspect des effets indésirables induits par le PUGNAc et qui nécessite d’être pris en considération lors de l’utilisation de cet inhibiteur.

Free oligosaccharides (fOS) are generated as a result of glycoproteins catabolism that occurs in two principal distinct pathways: the endoplasmic reticulum-associated degradation (ERAD) of misfolded newly synthesized N-glycoproteins and the mature N-glycoproteins turnover pathway. We analyzed fOS by Mass spectrometry in PUGNAc CHO treated cells in order to investigate whether O-GlcNAc modified proteins were involved in N-glycoprotein degradation process. The O-(2-acetamido-2-deoxy-D-glucopyranosylidene) amino-N-phenylcarbanate (PUGNAc) is a potent inhibitor of the O-GlcNAcase (OGA) catalyzing the cleavage of β-O-linked 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranoside (O-GlcNAc) from serine and threonine residues of post-translationally modified proteins. Mass spectrometry (MS) analysis revealed the appearance of an unusual population of fOS after PUGNAc treatment. The structures representing this population have been identified as containing non-reducing end GlcNAc residues resulting from incomplete lysosomal fOS degradation. Only observed after PUGNAc treatment, the NButGt, another OGA inhibitor, did not lead to the appearance of the population. These structures have clearly been shown to accumulate in membrane fractions as the consequence of lysosomal β-hexosaminidases inhibition by PUGNAc. As Lysosomal Storage Disorders (LSD) are…

Advisors/Committee Members: Foulquier, François (thesis director), Duvet, Sandrine (thesis director).

Subjects/Keywords: O-GlcNAc; O-GlcNAcase  – Inhibiteurs; 572.68

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APA (6th Edition):

Mehdy, A. (2011). Impact du PUGNAc sur le catabolisme des N-glycoprotéines : Impact of PUGNAc on N-glycoproteins catabolism. (Doctoral Dissertation). Université Lille I – Sciences et Technologies. Retrieved from http://www.theses.fr/2011LIL10121

Chicago Manual of Style (16th Edition):

Mehdy, Ali. “Impact du PUGNAc sur le catabolisme des N-glycoprotéines : Impact of PUGNAc on N-glycoproteins catabolism.” 2011. Doctoral Dissertation, Université Lille I – Sciences et Technologies. Accessed September 16, 2019. http://www.theses.fr/2011LIL10121.

MLA Handbook (7th Edition):

Mehdy, Ali. “Impact du PUGNAc sur le catabolisme des N-glycoprotéines : Impact of PUGNAc on N-glycoproteins catabolism.” 2011. Web. 16 Sep 2019.

Vancouver:

Mehdy A. Impact du PUGNAc sur le catabolisme des N-glycoprotéines : Impact of PUGNAc on N-glycoproteins catabolism. [Internet] [Doctoral dissertation]. Université Lille I – Sciences et Technologies; 2011. [cited 2019 Sep 16]. Available from: http://www.theses.fr/2011LIL10121.

Council of Science Editors:

Mehdy A. Impact du PUGNAc sur le catabolisme des N-glycoprotéines : Impact of PUGNAc on N-glycoproteins catabolism. [Doctoral Dissertation]. Université Lille I – Sciences et Technologies; 2011. Available from: http://www.theses.fr/2011LIL10121

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